Struktur dan Mekanisme Kerja Enzim � kita telah mengenal enzim sebagai senyawa kimia organik yang bisa mengkatalisis suatu reaksi kimia pada makhluk hidup. Kemampuan enzim sangat diharapkan dalam banyak sekali metabolisme di dalam tubuh, hal ini alasannya yaitu enzim bisa menghemat energi yang diharapkan untuk melaksanakan reaksi kimia, serta bisa menuntaskan reaksi kimia lebih cepat dibanding tanpa memakai enzim. Bayangkan, kalau makanan yang kita makan akan sangat usang dicerna di dalam badan akhir tiadanya enzim. Enzim bekerja secara spesifik dengan mengikatkan diri dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. Dan akan melepaskan diri ketika substrat telah diubah menjadi produk.
A. STRUKTUR ENZIM
Enzim pada umumnya ialah senyawa protein globular yang cukup besar. Struktur enzim disebut sebagai holoenzim yang menggambarkan penyusun enzim itu sendiri. Holoenzim tersusun atas apoenzim dan cofactor. Apoenzim ialah senyawa protein globular yang menyusun sebagian besar enzim. Sementara kofaktor merupakan senyawa nonprotein yang akan berikatan secara permanen atau tidak dengan apoenzim dalam suatu enzim tertentu. Kofaktor sanggup berupa koenzim, gugus prostetik atau ion logam. Macam � macam kofaktor dibedakan sebagai berikut:
1. Koenzim merupakan senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim sanggup berupa vitamin, lemak, dan lainnya yang sanggup diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada suatu waktu tertentu dalam reaksi kimia.
2. Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan permanen (kuat) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik sulit dipisahkan dengan komponen apoenzim.
3. Ion logam yaitu senyawa non organik berupa ion � ion logam yang bermuatan menyerupai magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan pada sisi aktif enzim. ion logam bertindak sebagai aktivator enzim.
Enzim mempunyai sisi aktif sebagai kawasan untuk berikatan dengan substratnya. Enzim sanggup pula memimiliki sisi allosterik yaitu sisi di luar sisi aktif yang memungkinkan terjadinya ikatan enzim dengan aktivator yang sanggup meningkatkan kerja enzim atau justru menghambat kerja enzim. Pada umumnya, enzim berukuran lebih besar dibanding substrat. Baik apoenzi maupun kofaktor tidak mempunyai kegiatan katalitik, namun, ketika apoenzim dan kofaktor berikatan menjadi holoenzim maka akan mempunyai kemampuan untuk mengkatalisis senyawa lainnya dalam suatu reaksi kimia.
style="display:inline-block;width:336px;height:280px"
data-ad-client="ca-pub-9290406911233137"
data-ad-slot="2698768695">
B. MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim berperan sebagai biokatalisator dalam suatu rekasi kimia. Dalam rekasi tersebut, enzim akan membentuk kompleks enzim substrat dan lalu enzim akan mengubah substrat menjadi produk. Setelah mengubah substrat menjadi produk, enzim akan kembali ke strukturnya dan mengubah subtrat yang lain dalam reaksi yang sama. Aktivitas kerja enzim yang bisa mempercepat suatu reaksi kimia tanpa ikut bereaksi bekerja dengan berikatan dengan substrat terlebih dahulu. Enzim bersifat spesifik yang bisa mengenali jenis substrat yang sanggup berikatan dengan enzim. Enzim bisa menseleksi substatnya dengan kecocokan titik ikatan yang dimiliki oleh substrat dengan sisi aktif yang dimiliki oleh enzim.
Terdapat dua teori yang menggambarkan prosedur kerja enzim:
1. Teori Gembok � Kunci (Lock And Key Theory)
Teori gembok kunci dikemukakan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Beliau menyatakan bahwa substrat yang bisa berikatan dengan enzim ialah substart yang mempunyai bentuk yang serupa dengan sisi aktif enzim (sisi pengikatan enzim). Teori ini sanggup digambarkan sebagai gembok dan kunci, dimana hanya kunci yang sesuai dengan bentuk lubang gembok yang bisa membuka gembok tersebut. Namun teori ini gagal untuk menjelaskan kestabilan enzim ketika peralihan titik reaksi enzim.
2. Teori Induksi (Induced Fit Theory)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958. Ia mengajukan teori induksi sebagai model gres cara kerja enzim yang merupakan modifiksi dari model gembok kunci. Menurut teori ini enzim mempunyai sisi aktif yang fleksibel yang sanggup mengalami perubahan bentuk sesuai dengan bentuk yang dimiliki oeh substrat. Hal ini tentu berbeda dengan teori gembok kunci yang mana dalam teori ini menyatakan bahwa sisi aktif enzim bersifat kaku, statis, sangat spesifik. Meskipun sisi aktif enzim bersifat fleksible (dalam teori induksi), namun tidak semua senyawa kimia sanggup menjadi substrat enzim yang sanggup berikatan membentuk komplek enzim substrat. Kriteria substrat yang bisa berikatan dengan enzim ialah mempunyai titik ikatan yang sesuai dengan enzim. Sehingga meskipun bentuk sisi aktif enzim dan substrat tidak sama, kalau substratmemiliki titik ikatan yang sesuai dengan enzim maka hal ini akan menginduksi sisi aktif enzim yang menimbulkan enzim merubah bentuk sesuai dengan bentuk enzim. Teori yang dikemukaan Koshland inilah yang diterima untuk menjelaskan cara kerja enzim dalam suatu reaksi kimia.
Sumber https://www.kakakpintar.id